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<!DOCTYPE html>

<title>Pyrophosphatasen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Pyrophosphatasen</h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Pyrophosphatasen

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;"><big>Abb. 1:</big> Links: Anorganische Pyrophosphatase (PPi). Rechts: Diphosphatase ("organische Pyrophosphatase", oP), R1 = organischer Rest, R2 = organischer Rest oder H

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.6.1.-">3.6.1.-</a>, <a href="Hydrolasen" title="Hydrolasen">Hydrolasen</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Exergonische Hydrolyse

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Anionen oder organische Derivate der Diphosphorsäure

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Anionen oder organische Derivate der Phosphorsäure

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Lebewesen

</td></tr>

</tbody></table>

Als Pyrophosphatasen werden meist <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> bezeichnet, die <a href="Anion" title="Anion">Anionen</a> der <a href="Diphosphors%C3%A4ure" title="Diphosphorsäure">Diphosphorsäure</a> (<a href="Diphosphat" class="mw-redirect" title="Diphosphat">Pyrophosphate</a>) zu <a href="Phosphat" class="mw-redirect" title="Phosphat">Phosphat</a> aufspalten. Die aktuell gültige Bezeichnung für diese Pyrophosphatasen ist anorganische Diphosphatasen.<a href="#cite_note-1">[1]</a> PPase ist die verbreitete Abkürzung, die im Folgenden verwendet wird.

Daneben werden auch noch (organische) Diphosphatasen, die (organische) Derivate der Pyrophosphorsäure <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">unter Wasseraufnahme</a> spalten, als Pyrophosphatasen bezeichnet.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anorganische_Diphosphatasen_(PPasen)">Anorganische Diphosphatasen (PPasen)</h2></div>

Anorganisches Diphosphat (Pyrophosphat, PPi) entsteht unter anderem bei allen<a href="#cite_note-Heinonen11-2">[2]</a> Biosynthesen von Makromolekülen (Proteine, DNA, RNA, Zellwände, Cellulose etc.).

Seine Spaltung zu Phosphat ist nötig, um dieses Substrat der <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthase</a> zu regenerieren. Zudem muss die Diphosphat-Konzentration im Cytosol gering gehalten werden, damit die Reaktionen, bei denen es entsteht, nicht ins Stocken kommen.

Die von PPasen katalysierte <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von Pyrophosphat (PPi) zu Phosphat (Pi) ist <a href="Exergone_und_endergone_Reaktion" title="Exergone und endergone Reaktion">exergon</a>:<a href="#cite_note-Alexander_2013_-_Pyrophosphate-Fueled_Na-3">[3]</a>

<dl><dd><dl><dd>PPi + H2O ⇌ 2 Pi

Pyrophosphatasen findet man von der Bakterienzelle bis zum menschlichen Organismus in allen Lebewesen. Es gibt drei unterschiedliche Gruppen von PPasen, die sich in ihrer Struktur, ihrer Evolution und ihrem Reaktionsmechanismus grundlegend unterscheiden.

<ul><li>Zwei Gruppen von im Cytosol gelösten cPPasen (cPPasen I und cPPasen II) setzen die Energie der Hydrolyse als Wärme frei. Sie dienen lediglich der Kontrolle der intrazellulären PPi-Konzentration.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a></li>

<li>Bei der dritten, sehr alte Gruppe von anorganischen PPasen, handelt es sich um <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteine</a>, das als Ionenpumpen die Energie der Pyrophosphat-Spaltung durch Aufbau eines <a href="Membranpotential" title="Membranpotential">Membranpotentials</a> konservieren können.<a href="#cite_note-2Crystal_structur-5">[5]</a> Aus dem Zellinneren durch eine mPPase nach außen gepumpte Ionen können dann <a href="Chemiosmotische_Kopplung" title="Chemiosmotische Kopplung">chemiosmotisch</a> zur <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Regenerierung</a> verwendet werden. Quasi baugleich sind die vPPasen, die ihre Fracht in Acidocalcisomen bzw. in <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotische</a> <a href="Vakuole" title="Vakuole">Vakuolen</a> pumpen.<a href="#cite_note-2Na+-translocatin-6">[6]</a></li></ul>

Verglichen mit der langsamen, nicht katalysierten Hydrolyse steigern alle Pyrophosphatasen die Geschwindigkeit der Diphosphatspaltung um viele Größenordnungen. Allerdings sind die in <a href="Biomembran" title="Biomembran">Membrane</a> integrierten mPPasen und vPPasen deutlich langsamer.

Sie alle benötigen zu ihrer Funktion <a href="Magnesium" title="Magnesium">Mg2+</a>-Ionen. Diese bilden im Reaktionszentrum die Bindeglieder zwischen negativ geladenen Aminosäuregruppen des Enzyms und den beiden Substraten Pyrophosphat und Wasser. Weil bei den drei Gruppen die Reaktionszentren ganz verschieden strukturiert sind, reagieren sie unterschiedlich sensibel auf selektive <a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">Hemmstoffe</a>. Sie werden vom Pyrophosphat-Analogon AMDP (Aminomethylen-Diphosphonat, PO3-CHNH2-PO34−) bei unterschiedlichen Konzentrationen <a href="Enzymhemmung#Kompetitive_Hemmung" title="Enzymhemmung">kompetitiv</a> gehemmt, ebenso durch <a href="Fluorid" class="mw-redirect" title="Fluorid">Fluorid</a>, das sich störend an die H2O-Bindungsstelle anlagern kann.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

<th>

</th>

<th>cPPasen I

</th>

<th>cPPasen II

</th>

<th>mPPasen und vPPasen

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Enzymkinetik" title="Enzymkinetik">Reaktionsgeschwindigkeit kcat</a> (s−1)

</td>

<td style="text-align:right">200–400

</td>

<td style="text-align:right">1700–3000

</td>

<td style="text-align:right">3,5–20

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">ki</a> AMDP-<a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">Hemmung</a> (µM)

</td>

<td style="text-align:right">11–150

</td>

<td style="text-align:right">1000

</td>

<td style="text-align:right">1,2–1,8

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">ki</a> <a href="Fluorid" class="mw-redirect" title="Fluorid">Fluorid</a>-<a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">Hemmung</a> (µM)

</td>

<td style="text-align:right">11–90

</td>

<td style="text-align:right">6

</td>

<td style="text-align:right">3000–4800

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="cPPasen_der_Gruppe_I">cPPasen der Gruppe I</h3></div>

Lösliche cPPasen der Gruppe I finden sich in allen drei <a href="Dom%C3%A4ne_(Biologie)" title="Domäne (Biologie)">Domänen</a> der Lebewesen. Dazu zählen die cPPasen von <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a> (EPPase) und der <a href="B%C3%A4ckerhefe" class="mw-redirect" title="Bäckerhefe">Bäckerhefe</a> Saccharomyces cerevisiae (YPPase). Beide sind seit langem bekannt und intensiv untersucht.<a href="#cite_note-8">[8]</a>

Die <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotischen</a> cPPasen leiten sich von <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">prokaryotischen</a> Vorgängern ab und sind größer. Die cPPase aus <a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a> bildet ein <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Hexamer</a> (also sechs Protein-Domänen). <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryotische</a> cPPasen, z. B. die aus menschlichen Zellen und Hefezellen bilden <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Dimere</a>.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

In Abb. 3 sind Bakterien in roter und <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> in lila Schrift dargestellt. Inzwischen hat sich gezeigt, dass die cPPasen der Archaeen und der <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> zwei getrennte Gruppen bilden<a href="#cite_note-Lana_2016Archaeal_Inorgan-9">[9]</a> Klar davon abgegrenzt finden sich die pflanzlichen (grün) cPPasen, die eng miteinander verwandt sind. Die zu den <a href="Opisthokonta" title="Opisthokonta">Opisthokonta</a> gehörenden Tiere (blau) und der Pilz S. cervisiae (cyan) haben eng verwandte cPPasen.<a href="#cite_note-Toni_1999Evolutionary_asp-7">[7]</a>

Bemerkenswert ist, dass <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a> eigene cPPasen der Gruppe I besitzen. Das trifft auch auf die mitochondriale PPase von S. cervisiae (rot dargestellt) zu. In der Abbildung nicht dargestellt sind die mitochondriale und cytosolische cPPase der Maus, die auch beide in die Opisthokonta-Gruppe einzuordnen sind.<a href="#cite_note-María_2007Comparative_bioc-10">[10]</a> Bei vielen Pflanzen finden sich cPPasen der Gruppe I nicht im Cytosol, sondern in den Mitochondrien und <a href="Chloroplasten" class="mw-redirect" title="Chloroplasten">Plastiden</a>. Die Diphosphat-Konzentration im Cytosol kann Werte von 0,2–0,3 mM annehmen und wird dort von vPPasen energetisch genutzt (siehe unten).<a href="#cite_note-Marco_2003The_β-subunit_of-11">[11]</a>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Anorganische cPPase I

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Abb. 4. Bändermodell der cPPase I (Thermococcus litoralis)

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<ul><li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: 9024-82-2</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

</td></tr>

</tbody></table>

Das Bakterium <a href="Thermus_thermophilus" title="Thermus thermophilus">Thermus thermophilus</a> besitzt eine für die <a href="Polymerase-Kettenreaktion" title="Polymerase-Kettenreaktion">Polymerase-Kettenreaktion</a> (PCR) geeignete, temperaturbeständige Pyrophosphatase. Bei der PCR entsteht durch die <a href="Polymerisation" title="Polymerisation">Polymerisation</a> der <a href="Nukleosidtriphosphate" title="Nukleosidtriphosphate">Desoxyribonukleosidtriphosphate</a> (dNTP) Pyrophosphat, das inhibierend auf den Prozess wirken kann. Durch den Abbau von Pyrophosphat lässt sich die Effizienz und Ausbeute der PCR steigern.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="cPPasen_der_Gruppe_II">cPPasen der Gruppe II</h3></div>

Die cPPasen der Gruppe II finden sich nur bei <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">Prokaryoten</a>, insbesondere bei den bakteriellen <a href="Firmicutes" class="mw-redirect" title="Firmicutes">Firmicutes</a> (Bacilli und Clostridien). Die wenigen Vertreter dieser cPPasen außerhalb dieser Gruppe sind wahrscheinlich durch <a href="Horizontaler_Gentransfer" title="Horizontaler Gentransfer">horizontalen Gentransfer</a> zu den Organismen gelangt. Zu ihrer Funktion benötigen sie <a href="Mangan" title="Mangan">Mangan</a>2+ (oder Co2+). Diese Enzyme hydrolysieren Pyrophosphat noch im nanomolaren Bereich. <a href="Mangan" title="Mangan">Mn2+</a> bedingt vermutlich ihre höhere Affinität gegenüber ihren Substraten und ihre höhere Umsatzgeschwindigkeit. Man geht davon aus, dass es die <a href="Nukleophilie" title="Nukleophilie">Nukleophilie</a> des hydrolysierenden H2O steigert und auch für die größere Sensibilität gegenüber <a href="Fluorid" class="mw-redirect" title="Fluorid">F−</a> verantwortlich ist.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

Die cPPase des <a href="Pathogen" class="mw-redirect" title="Pathogen">pathogenen</a> Bakteriums <a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a> gehört zur Gruppe II. Sie wird intensiv als mögliches Ziel für neu zu entwickelnde Antibiotika untersucht.<a href="#cite_note-Chathurada_2015Structure_of_ino-12">[12]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Membrangebundene_Energie_konservierende_mPPasen_und_vPPasen">Membrangebundene Energie konservierende mPPasen und vPPasen</h3></div>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Chemiosmotische_Funktion">Chemiosmotische Funktion</h4></div>

Die Membran gebundenen Pyrophosphatasen (mPPasen und vPPasen) unterscheiden sich nicht nur strukturell, sondern noch mehr funktionell von den im Cytosol gelösten Pyrophosphat hydrolysierenden cPPasen. Sie koppeln die Hydrolyse von PPi an den Export von H+ oder Na+-Kationen aus dem Cytosol durch eine Membran:

<dl><dd><dl><dd><dl><dd>PPi + Kation+innen + H2O ⇌ 2 Pi + Kation+außen</dd></dl></dd></dl></dd></dl>

Die exergone Hydrolyse ist an einen endergonen Vorgang gekoppelt, nämlich an den Transport der Ionen gegen ein <a href="Membranpotential" title="Membranpotential">Membranpotential</a>. Die darin enthaltene potentielle Energie steigt durch die gekoppelte Hydrolyse. Ein Teil der im Pyrophosphat enthaltenen Energie wird also in dem Membranpotential konserviert.

Die membrangebundenen PPasen dienen nicht nur als <a href="Protonenpumpe" title="Protonenpumpe">Ionenpumpen</a>, denn Prozess ist reversibel. Beim Rückstrom der Kationen wird Pyrophosphat produziert.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a> Diese Rückreaktion ist nach <a href="Substratkettenphosphorylierung" title="Substratkettenphosphorylierung">Substratkettenphosphorylierung</a> und ATP-Bildung durch die <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthasen</a> ein dritter Weg zum Aufbau energiereicher Phosphatbindungen.<a href="#cite_note-Laura_2014Pyrophosphate_sy-13">[13]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Vorkommen">Vorkommen</h4></div>

Nachgewiesen wurde die <a href="Chemiosmotische_Kopplung" title="Chemiosmotische Kopplung">Chemiosmotische Kopplung</a> der Pyrophosphat-Synthese an einen <a href="Protonengradient" title="Protonengradient">Protonengradienten</a> bereits 1966, als Membranvesikel eines <a href="Phototrophie" title="Phototrophie">phototrophen</a> Bakteriums der Familie der <a href="Rhodospirillaceae" title="Rhodospirillaceae">Rhodospirillaceae</a> Phosphat zu Pyrophosphat umsetzten.<a href="#cite_note-Herrick_1966Inorganic_Pyroph-14">[14]</a> Eine durch ein Membranpotential ermöglichte Synthese einer energiereichen Phosphatverbindung war damals nur von der <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthase</a> bekannt, die allerdings eine völlig andere Struktur als die PPase aufweist.<a href="#cite_note-Mitchell_1972_–_Proton-translocating_pyr-15">[15]</a> Allerdings gibt es bei Rhodospirillum offenbar noch einen funktionellen Unterschied zur ATP-Synthase, denn seine PPase ist primär nicht wie jene in der Zellmembran, sondern in der Membran der Acidocalcisomen (saure <a href="Polyphosphat" class="mw-redirect" title="Polyphosphat">Polyphosphat</a>-haltige Organellen<a href="#cite_note-Roberto_2005_–_Acidocalcisomes?_conserv-16">[16]</a>) angesiedelt.<a href="#cite_note-The_H+-pyrophosp-17">[17]</a>

Membranständige PPasen sind bei 25 % aller <a href="Prokaryot" class="mw-redirect" title="Prokaryot">Prokaryoten</a> nachgewiesen. Bei Pilzen und mehrzelligen Tieren scheinen sie dagegen nicht vor zu kommen.<a href="#cite_note-2Na+-translocatin-6">[6]</a> Eine wesentliche Rolle spielen sie als vPPasen bei tierischen Einzellern wie dem <a href="Krankheitserreger" title="Krankheitserreger">Krankheitserreger</a> <a href="Trypanosoma_brucei" title="Trypanosoma brucei">Trypanosoma brucei</a>, einzelligen Algen und insbesondere bei allen <a href="Pflanzen" class="mw-redirect" title="Pflanzen">Landpflanzen</a>. Sie sind bei Organismen besonders verbreitet, die regelmäßig unter Energie-, Sauerstoffmangel, Salz- und anderen Stressbedingungen leiden.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Evolution">Evolution</h4></div>

Die mPPasen und vPPasen haben einen prinzipiell gleichen Aufbau (vgl. Abb. 5) und eine gemeinsame evolutionäre Wurzel, die wohl bis zum <a href="Urvorfahr" title="Urvorfahr">Urvorfahr</a> aller Lebewesen zurückreicht. Es wird auch vermutet, dass sie aus einer Phase der <a href="Chemische_Evolution" title="Chemische Evolution">chemischen Evolution</a> stammen, als abiotisch entstandenes Pyrophosphat vielleicht die zentrale Rolle als Energieüberträger für die Bildung von <a href="Nukleins%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Nukleinsäure">Nukleinsäuren</a> spielte.<a href="#cite_note-Alexander_2013_-_Pyrophosphate-Fueled_Na-3">[3]</a><a href="#cite_note-22">[22]</a><a href="#cite_note-Nils_2011Links_between_hy-23">[23]</a>

Die erste membranständige PPase hat vermutlich Na+ transportiert.<a href="#cite_note-2Na+-translocatin-6">[6]</a><a href="#cite_note-Tommi1866-24">[24]</a> Das legt die vergleichende Untersuchung der Aminosäurensequenzen dieser Enzyme nahe. Zur selben Vermutung, nämlich dass Na+-Pumpen den H+-Pumpen vorausgingen, kam man auch bei den <a href="ATP-Synthase" title="ATP-Synthase">ATP-Synthasen</a>.<a href="#cite_note-25">[25]</a> Biomembrane sind generell leichter für H+-Ionen zu durchdringen als für Na+, und so erforderte es eine ganze Zeit der <a href="Koevolution" title="Koevolution">Koevolution</a> von <a href="Membranprotein" title="Membranprotein">Membranproteinen</a> und Membranen, bis eine H+-ATP-Synthase funktionieren konnte.<a href="#cite_note-26">[26]</a><a href="#cite_note-InventingDynamo-27">[27]</a> Aus den Na+ PPasen haben sich in ihrer weiteren Evolution verschiedene H+-PPasen entwickelt, die zum Teil K+für ihr Funktionieren benötigen.<a href="#cite_note-Tommi1866-24">[24]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Molekulare_Struktur_und_Reaktionsmechanismus">Molekulare Struktur und Reaktionsmechanismus</h4></div>

Seit 2012 konnte die genaue Struktur einer Na+-mPPase des Bakteriums Thermotoga maritima und einer davon evolutionär weit entfernten pflanzlichen H+-abhängigen vPPase ermittelt werden. Beiden unterscheiden sich im Wesentlichen nicht (Abb. 5). Sie bestehen beide aus zwei funktionell gleichen Proteinketten. Diese durchdringen die Membran in 16 Segmenten. Ihre reaktiven Zentren befinden sich auf der Cytosol-Seite etwa 20 Å entfernt von der Membran in einer hydrophilen Trichter-förmigen Struktur.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

In Abb. 5 ist die bakterielle mPPase und die pflanzliche vPPase schematisch dargestellt. In der Frontansicht sind die <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">dimeren</a> Enzyme 85 Å breit und 75 Å hoch.

Das reaktive Zentrum liegt auf Seiten des <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosols</a> unterhalb der Membran. Beide Enzyme bieten nach der Cytosolseite hin einen <a href="Hydrophilie" title="Hydrophilie">hydrophilen</a> Zugang zu dem Enzym und oben einen hydrophilen Kanal (Pfeil), durch den die <a href="Kation" title="Kation">Kationen</a> die Membran durchdringen können.

Im reaktiven Zentrum sind die Substrate dargestellt. Pyrophosphat ist mit 4 Mg+-Ionen an beide Proteine gekoppelt. Das zur Hydrolyse dienende Wasser ist durch zwei <a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a>-Gruppen an das Enzym assoziiert<a href="#cite_note-2Crystal_structur-5">[5]</a> (in Abb. 5 nicht dargestellt).

In Abb. 6 findet sich ein Arbeitsmodell für die reversible, Ionen transportierende Hydrolyse. Man kann sich den <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">hydrolytischen</a> Weg (in Abb. 6 im Uhrzeigersinn) folgendermaßen vorstellen:

<ol><li>Der Pump-Mechanismus wird dadurch vorbereitet, dass ein Pyrophosphat-Ion im Austausch gegen ein Hydrogenphosphat-Ion in das Reaktionszentrum eindringt. In der PP-Phase ist das Enzym zur cytosolischen Seite geschlossen, aber der Transmembrankanal ist kurz geöffnet.</li>

<li>Synchron mit dem Entweichen des Kations nach außen findet die Hydrolyse statt. Dabei bewegt sich ein zunächst an die Asparaginsäure D287 gebundenes H+ an den Ort D294, an den vorher das Kation gebunden war. Die an D273 zurückbleibende OH−-Gruppe ist so <a href="Nukleophilie" title="Nukleophilie">nukleophil</a>, dass die <a href="Nukleophile_Substitution" title="Nukleophile Substitution">nukleophile Substitution</a><a href="#cite_note-28">[28]</a> zu zwei Hydrogenphosphat-Ionen gelingt (2P in der Abbildung).</li>

<li>In Phase P ist das Enzym nach Austausch des ersten Phosphat-Ions mit einem Hydroxylion OH− unten geöffnet. Es kann ein zu transportierendes Kation eindringen. Danach ist der Zustand wieder hergestellt, in dem das zweite Phosphation gegen Pyrophosphat ersetzt werden kann und ein neuer Zyklus beginnt.<a href="#cite_note-Juho_2012The_Structure_an-18">[18]</a></li></ol>

Jeder dieser Schritte ist reversibel. Wenn kaum Pyrophosphat vorhanden ist, steigt die Wahrscheinlichkeit in der P+-Phase, dass das zweite Phosphat nicht ausgetauscht wird. Nach Entweichen des Kations nach innen kann ein zweites Phosphat (im Austausch gegen OH−) in das Enzym eindringen. Eine hohe Kationenkonzentration außen erhöht dann die Chance, dass die <a href="Kondensationsreaktion" title="Kondensationsreaktion">Kondensationsreaktion</a> zu Pyrophosphat gelingt.

Die im Vergleich zu den cPPasen langsame Reaktionsgeschwindigkeit ergibt sich aus der Reversibilität der Teilschritte. Die oben erwähnte schwache Fluorid-Hemmung (erst im <a href="Mol#Dezimale_Vielfache" title="Mol">millimolaren</a> Bereich) liegt vermutlich an der schwachen Bindung des Substrats H2O.<a href="#cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Organische_Diphosphatasen">Organische Diphosphatasen</h2></div>

Als „Pyrophosphatasen“ werden bisweilen auch Hydrolasen bezeichnet, die organische <a href="Substrat_(Biochemie)" title="Substrat (Biochemie)">Substrate</a> spalten. Sie folgen in der Regel dem Schema oben in der nebenstehenden Abbildung.

<ul><li><a href="Nukleotid-Diphosphatase" class="mw-redirect" title="Nukleotid-Diphosphatase">Nukleotid-Diphosphatasen</a> (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.6.1.9">3.6.1.9</a>), alias Dinukleotid-Pyrophosphatase spalten <a href="Dinukleotid" title="Dinukleotid">Dinukleotide</a> wie beispielsweise <a href="Flavinadenindinukleotid" class="mw-redirect" title="Flavinadenindinukleotid">FAD</a>. Dieses wird zu <a href="Flavinmononukleotid" title="Flavinmononukleotid">FMN</a> und <a href="Adenosinmonophosphat" title="Adenosinmonophosphat">AMP</a> hydrolysiert. In der Abbildung ist dabei R1 = Flavin und R2 = Adenosin. Diese Enzyme sind meist unspezifisch und setzen eine Reihe anderer <a href="Cofaktor_(Biochemie)#Coenzyme,_Cosubstrate" title="Cofaktor (Biochemie)">Coenzyme</a> hydrolytisch außer Funktion, wie z. B. <a href="Nicotinamidadenindinukleotid" title="Nicotinamidadenindinukleotid">NAD</a> und <a href="Coenzym_A" title="Coenzym A">CoA</a>. Hydrolysiert wird ebenfalls <a href="UDP-Glucose" title="UDP-Glucose">UDP-Glucose</a>.</li>

<li>Zu den als Pyrophosphatasen bezeichneten Enzymen gehören die Nukleosid-Diphosphatasen (<a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.6.1.6">3.6.1.6</a>). Auch sie dienen dem Abbau von Coenzymen. Zu diesen gehört die sogenannte Thiamin-Pyrophosphatase. (R1 = <a href="Thiamin" title="Thiamin">Thiamin</a>, R2 = H.)<a href="#cite_note-Bettendorff-29">[29]</a> Eine ADPase, alias Adenosin-Pyrophosphatase (R1 = <a href="Adenosin" title="Adenosin">Adenosin</a>) baut ADP unter Abspaltung von Phosphat zu AMP ab.</li>

<li>Die nicht mehr <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUBMB</a>-konforme Bezeichnung <a href="Neopterin#Biochemische_Bedeutung" title="Neopterin">Dihydroneopterin</a>-Pyrophosphatase bezeichnet eine Dihydroneopterin Triphosphat-Diphosphatase <a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://enzyme.expasy.org/EC/3.6.1.67">3.6.1.67</a>, die anorganisches Pyrophosphat nicht spaltet, sondern freisetzt (Abbildung unten).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Pyrophosphatases?uselang=de">Commons: Pyrophosphatasen</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://tools.thermofisher.com/content/sfs/manuals/mp06645.pdf">Pyrophosphate Assay Kit</a> (PDF; 253 kB)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Laut <a href="International_Union_of_Biochemistry_and_Molecular_Biology" title="International Union of Biochemistry and Molecular Biology">IUBMB</a> gilt für (anorganische) Pyrophosphatasen die Bezeichnung (inorganic) diphosphatase <a rel="nofollow" class="external autonumber" href="https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/EC3/6/1/1.html">[1]</a> <a rel="nofollow" class="external autonumber" href="https://www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/newsletter/2004/item4.html">[2]</a>

</li>

<li id="cite_note-Heinonen11-2"><a href="#cite_ref-Heinonen11_2-0">↑</a> Jukka K. Heinonen: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biological role of inorganic pyrophosphate</cite>. Springer Science & Business Media (vormals Kluwer Academic Publ), Berlin 2001, ISBN 978-1-4615-1433-6, S. 11 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.au=Jukka+K.+Heinonen&rft.btitle=Biological+role+of+inorganic+pyrophosphate&rft.date=2001&rft.genre=book&rft.isbn=9781461514336&rft.pages=11&rft.place=Berlin&rft.pub=Springer+Science+%26+Business+Media+%28vormals+Kluwer+Academic+Publ%29" style="display:none">

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<li id="cite_note-Alexander_2013_-_Pyrophosphate-Fueled_Na-3">↑ <a href="#cite_ref-Alexander_2013_-_Pyrophosphate-Fueled_Na_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-Alexander_2013_-_Pyrophosphate-Fueled_Na_3-1">b</a> Alexander A. Baykov, Anssi M. Malinen, Heidi H. Luoto, Reijo Lahti: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Pyrophosphate-Fueled Na+ and H+ Transport in Prokaryotes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Microbiology and Molecular Biology Reviews</cite>. Band 77, Nr. 2, 2013, S. 267–276, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/MMBR.00003-13">10.1128/MMBR.00003-13</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Pyrophosphate-Fueled+Na%2B+and+H%2B+Transport+in+Prokaryotes&rft.au=Alexander+A.+Baykov%2C+Anssi+M.+Malinen%2C+Heidi+H.+Luoto%2C+...&rft.date=2013&rft.doi=10.1128%2FMMBR.00003-13&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Microbiology+and+Molecular+Biology+Reviews&rft.pages=267-276&rft.volume=77" style="display:none">

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<li id="cite_note-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas-4">↑ <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-1">b</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-2">c</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-3">d</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-4">e</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-5">f</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-6">g</a> <a href="#cite_ref-Tommi_2013_-_Inorganic_pyrophosphatas_4-7">h</a> Tommi Kajandera, Juho Kellosalob, Adrian Goldman: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Inorganic pyrophosphatases: One substrate, three mechanisms</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Letters</cite>. Band 587, Nr. 13, 2013, S. 1863–1869, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.05.003">10.1016/j.febslet.2013.05.003</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Inorganic+pyrophosphatases%3A+One+substrate%2C+three+mechanisms&rft.au=Tommi+Kajandera%2C+Juho+Kellosalob%2C+Adrian+Goldman&rft.date=2013&rft.doi=10.1016%2Fj.febslet.2013.05.003&rft.genre=journal&rft.issue=13&rft.jtitle=FEBS+Letters&rft.pages=1863-1869&rft.volume=587" style="display:none">

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<li id="cite_note-2Crystal_structur-5">↑ <a href="#cite_ref-2Crystal_structur_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-2Crystal_structur_5-1">b</a> Shih-Ming Lin, Jia-Yin Tsai, Chwan-Deng Hsiao, Yun-Tzu Huang, Chen-Liang Chiu, Mu-Hsuan Liu, Jung-Yu Tung, Tseng-Huang Liu, Rong-Long Pan, Yuh-Ju Sun: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Crystal structure of a membrane-embedded H+-translocating pyrophosphatase</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 484, Nr. 7394, 2012, S. 399–403, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature10963">10.1038/nature10963</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Crystal+structure+of+a+membrane-embedded+H%2B-translocating+pyrophosphatase&rft.au=Shih-Ming+Lin%2C+Jia-Yin+Tsai%2C+Chwan-Deng+Hsiao%2C+...&rft.date=2012&rft.doi=10.1038%2Fnature10963&rft.genre=journal&rft.issue=7394&rft.jtitle=Nature&rft.pages=399-403&rft.volume=484" style="display:none">

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<li id="cite_note-2Na+-translocatin-6">↑ <a href="#cite_ref-2Na+-translocatin_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-2Na+-translocatin_6-1">b</a> <a href="#cite_ref-2Na+-translocatin_6-2">c</a> Heidi H. Luoto, Georgiy A. Belogurov, Alexander A. Baykov, Reijo Lahti, Anssi M. Malinen: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Na+-translocating Membrane Pyrophosphatases Are Widespread in the Microbial World and Evolutionarily Precede H+-translocating Pyrophosphatases</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. Band 286, Nr. 11, 2011, S. 21633–21642, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M111.244483">10.1074/jbc.M111.244483</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Na%2B-translocating+Membrane+Pyrophosphatases+Are+Widespread+in+the+Microbial+World+and+Evolutionarily+Precede+H%2B-translocating+Pyrophosphatases&rft.au=Heidi+H.+Luoto%2C+Georgiy+A.+Belogurov%2C+Alexander+A.+Baykov%2C+...&rft.date=2011&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M111.244483&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.pages=21633-21642&rft.volume=286" style="display:none">

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<li id="cite_note-Toni_1999Evolutionary_asp-7">↑ <a href="#cite_ref-Toni_1999Evolutionary_asp_7-0">a</a> <a href="#cite_ref-Toni_1999Evolutionary_asp_7-1">b</a> Toni Sivula, Anu Salminen, Alexey N. Parfenyev, Pekka Pohjanjoki, Adrian Goldman, Barry S. Cooperman, Alexander A. Baykov, Reijo Lahti: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Evolutionary aspects of inorganic pyrophosphatase</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Letters</cite>. Band 454, Nr. 1–2, 1999, S. 75–80, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S0014-5793%2899%2900779-6">10.1016/S0014-5793(99)00779-6</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Evolutionary+aspects+of+inorganic+pyrophosphatase&rft.au=Toni+Sivula%2C+Anu+Salminen%2C+Alexey+N.+Parfenyev%2C+...&rft.date=1999&rft.doi=10.1016%2FS0014-5793%2899%2900779-6&rft.genre=journal&rft.issue=1-2&rft.jtitle=FEBS+Letters&rft.pages=75-80&rft.volume=454" style="display:none">

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<li id="cite_note-8"><a href="#cite_ref-8">↑</a> A. Kunitz: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Crystalline inorganic pyrophosphatase isolated from baker's yeast</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Journal of General Physiology</cite>. Band 35, Nr. 3, 1952, S. 423–450, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1085/jgp.35.3.423">10.1085/jgp.35.3.423</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Crystalline+inorganic+pyrophosphatase+isolated+from+baker%27s+yeast&rft.au=A.+Kunitz&rft.date=1952&rft.doi=10.1085%2Fjgp.35.3.423&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=The+Journal+of+General+Physiology&rft.pages=423-450&rft.volume=35" style="display:none">

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<li id="cite_note-Lana_2016Archaeal_Inorgan-9"><a href="#cite_ref-Lana_2016Archaeal_Inorgan_9-0">↑</a> Lana J. McMillana, Nathaniel L. Hepowit, Julie A. Maupin-Furlow: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Archaeal Inorganic Pyrophosphatase Displays Robust Activity under High-Salt Conditions and in Organic Solvents</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Applied and Environmental Microbiology</cite>. Band 82, Nr. 2, 2016, S. 538–548, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1128/AEM.03055-15">10.1128/AEM.03055-15</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Archaeal+Inorganic+Pyrophosphatase+Displays+Robust+Activity+under+High-Salt+Conditions+and+in+Organic+Solvents&rft.au=Lana+J.+McMillana%2C+Nathaniel+L.+Hepowit%2C+Julie+A.+Maupin-Furlow&rft.date=2016&rft.doi=10.1128%2FAEM.03055-15&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Applied+and+Environmental+Microbiology&rft.pages=538-548&rft.volume=82" style="display:none">

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<li id="cite_note-María_2007Comparative_bioc-10"><a href="#cite_ref-María_2007Comparative_bioc_10-0">↑</a> María R Gómez‐García, Manuel Losada, Aurelio Serrano: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Comparative biochemical and functional studies of family I soluble inorganic pyrophosphatases from photosynthetic bacteria</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Journal</cite>. Band 274, Nr. 15, 2007, S. 3948–3959, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2007.05927.x">10.1111/j.1742-4658.2007.05927.x</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Comparative+biochemical+and+functional+studies+of+family+I+soluble+inorganic+pyrophosphatases+from+photosynthetic+bacteria&rft.au=Mar%C3%ADa+R+G%C3%B3mez%E2%80%90Garc%C3%ADa%2C+Manuel+Losada%2C+Aurelio+Serrano&rft.date=2007&rft.doi=10.1111%2Fj.1742-4658.2007.05927.x&rft.genre=journal&rft.issue=15&rft.jtitle=FEBS+Journal&rft.pages=3948-3959&rft.volume=274" style="display:none">

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<li id="cite_note-Marco_2003The_β-subunit_of-11"><a href="#cite_ref-Marco_2003The_β-subunit_of_11-0">↑</a> Marco Zancani, Valentino Casolo, Carlo Peresson, Giorgio Federici, Andrea Urbani, Francesco Macrı̀, Angelo Vianello: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The β-subunit of pea stem mitochondrial ATP synthase exhibits PPiase activity</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Mitochondrion</cite>. Band 3, Nr. 2, 2003, S. 111–118, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S1567-7249%2803%2900105-3">10.1016/S1567-7249(03)00105-3</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=The+%CE%B2-subunit+of+pea+stem+mitochondrial+ATP+synthase+exhibits+PPiase+activity&rft.au=Marco+Zancani%2C+Valentino+Casolo%2C+Carlo+Peresson%2C+...&rft.date=2003&rft.doi=10.1016%2FS1567-7249%2803%2900105-3&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Mitochondrion&rft.pages=111-118&rft.volume=3" style="display:none">

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<li id="cite_note-Chathurada_2015Structure_of_ino-12"><a href="#cite_ref-Chathurada_2015Structure_of_ino_12-0">↑</a> Chathurada S. Gajadeera, Xinyi Zhang, Yinan Wei, Oleg V. Tsodikov: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Structure of inorganic pyrophosphatase from Staphylococcus aureus reveals conformational flexibility of the active site</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Journal of Structural Biology</cite>. Band 189, Nr. 2, 2015, S. 81–86, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jsb.2014.12.003">10.1016/j.jsb.2014.12.003</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Structure+of+inorganic+pyrophosphatase+from+Staphylococcus+aureus+reveals+conformational+flexibility+of+the+active+site&rft.au=Chathurada+S.+Gajadeera%2C+Xinyi+Zhang%2C+Yinan+Wei%2C+...&rft.date=2015&rft.doi=10.1016%2Fj.jsb.2014.12.003&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Journal+of+Structural+Biology&rft.pages=81-86&rft.volume=189" style="display:none">

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<li id="cite_note-Laura_2014Pyrophosphate_sy-13"><a href="#cite_ref-Laura_2014Pyrophosphate_sy_13-0">↑</a> Laura M. Barge, Ivria J. Doloboff, Michael J. Russell, David VanderVelde, Lauren M. White, Galen D. Stucky, Marc M. Baum, John Zeytounian, Richard Kidd, Isik Kanik: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Pyrophosphate synthesis in iron mineral films and membranes simulating prebiotic submarine hydrothermal precipitates</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Geochimica et Cosmochimica Acta</cite>. Band 128, 2014, S. 42705, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.gca.2013.12.006">10.1016/j.gca.2013.12.006</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Pyrophosphate+synthesis+in+iron+mineral+films+and+membranes+simulating+prebiotic+submarine+hydrothermal+precipitates&rft.au=Laura+M.+Barge%2C+Ivria+J.+Doloboff%2C+Michael+J.+Russell%2C+...&rft.btitle=Geochimica+et+Cosmochimica+Acta&rft.date=2014&rft.doi=10.1016%2Fj.gca.2013.12.006&rft.genre=book&rft.pages=42705&rft.volume=128" style="display:none">

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<li id="cite_note-Herrick_1966Inorganic_Pyroph-14"><a href="#cite_ref-Herrick_1966Inorganic_Pyroph_14-0">↑</a> Herrick Baltscheffsky, Lars-Victor von Stedingk, Hans-Walter Heldt, Martin Klingenberg: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Inorganic Pyrophosphate: Formation in Bacterial Photophosphorylation (Inorganic pyrophosphate is identified as the major product of photophosphorylation by isolated chromatophores from Rhodospirillum rubrum in the absence of added nucleotides.)</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Science</cite>. Band 274, Nr. 3740, 1966, S. 1120–1122, <a href="JSTOR" title="JSTOR">JSTOR</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jstor.org/stable/1719164">1719164</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Inorganic+Pyrophosphate%3A+Formation+in+Bacterial+Photophosphorylation+%28Inorganic+pyrophosphate+is+identified+as+the+major+product+of+photophosphorylation+by+isolated+chromatophores+from+Rhodospirillum+rubrum+in+the+absence+of+added+nucleotides.%29&rft.au=Herrick+Baltscheffsky%2C+Lars-Victor+von+Stedingk%2C+Hans-Walter+Heldt%2C+...&rft.date=1966&rft.genre=journal&rft.issue=3740&rft.jtitle=Science&rft.pages=1120-1122&rft.volume=274" style="display:none">

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<li id="cite_note-Mitchell_1972_–_Proton-translocating_pyr-15"><a href="#cite_ref-Mitchell_1972_–_Proton-translocating_pyr_15-0">↑</a> Jennifer Moyle, Roy Mitchell, Peter Mitchell: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Proton-translocating pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Letters</cite>. Band 23, Nr. 2, 1972, S. 233–236, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/0014-5793%2872%2980349-1">10.1016/0014-5793(72)80349-1</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Proton-translocating+pyrophosphatase+of+Rhodospirillum+rubrum&rft.au=Jennifer+Moyle%2C+Roy+Mitchell%2C+Peter+Mitchell&rft.date=1972&rft.doi=10.1016%2F0014-5793%2872%2980349-1&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=FEBS+Letters&rft.pages=233-236&rft.volume=23" style="display:none">

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<li id="cite_note-Roberto_2005_–_Acidocalcisomes?_conserv-16"><a href="#cite_ref-Roberto_2005_–_Acidocalcisomes?_conserv_16-0">↑</a> Roberto Docampo, Wanderley de Souza, Kildare Miranda, Peter Rohloff, Silvia N. J. Moreno: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Acidocalcisomes? conserved from bacteria to man</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nature Reviews Microbiology</cite>. Band 3, Nr. 3, 2005, S. 251–261, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nrmicro1097">10.1038/nrmicro1097</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Acidocalcisomes%3F+conserved+from+bacteria+to+man&rft.au=Roberto+Docampo%2C+Wanderley+de+Souza%2C+Kildare+Miranda%2C+...&rft.date=2005&rft.doi=10.1038%2Fnrmicro1097&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Nature+Reviews+Microbiology&rft.pages=251-261&rft.volume=3" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-The_H+-pyrophosp-17"><a href="#cite_ref-The_H+-pyrophosp_17-0">↑</a> Manfredo Seufferheld, Christopher R. Lea, Mauricio Vieira, Eric Oldfield, Roberto Docampo: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The H+-pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum is predominantly located in Polyphosphate-rich Acidocalcisomes</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Journal of Biological Chemistry</cite>. Band 279, 2004, S. 51193–51202, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1074/jbc.M406099200">10.1074/jbc.M406099200</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=The+H%2B-pyrophosphatase+of+Rhodospirillum+rubrum+is+predominantly+located+in+Polyphosphate-rich+Acidocalcisomes&rft.au=Manfredo+Seufferheld%2C+Christopher+R.+Lea%2C+Mauricio+Vieira%2C+...&rft.btitle=Journal+of+Biological+Chemistry&rft.date=2004&rft.doi=10.1074%2Fjbc.M406099200&rft.genre=book&rft.pages=51193-51202&rft.volume=279" style="display:none">

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<li id="cite_note-Juho_2012The_Structure_an-18">↑ <a href="#cite_ref-Juho_2012The_Structure_an_18-0">a</a> <a href="#cite_ref-Juho_2012The_Structure_an_18-1">b</a> <a href="#cite_ref-Juho_2012The_Structure_an_18-2">c</a> Juho Kellosalo, Tommi Kajander, Konstantin Kogan, Kisun Pokharel, Adrian Goldman: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The Structure and Catalytic Cycle of a Sodium-Pumping Pyrophosphatase</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Science</cite>. Band 337, Nr. 6093, 2012, S. 473–476, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1126/science.1222505">10.1126/science.1222505</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=The+Structure+and+Catalytic+Cycle+of+a+Sodium-Pumping+Pyrophosphatase&rft.au=Juho+Kellosalo%2C+Tommi+Kajander%2C+Konstantin+Kogan%2C+...&rft.date=2012&rft.doi=10.1126%2Fscience.1222505&rft.genre=journal&rft.issue=6093&rft.jtitle=Science&rft.pages=473-476&rft.volume=337" style="display:none">

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<li id="cite_note-20"><a href="#cite_ref-20">↑</a> Shih-Ming Lin, Jia-Yin Tsai, Chwan-Deng Hsiao, Yun-Tzu Huang, Chen-Liang Chiu, Mu-Hsuan Liu, Jung-Yu Tung, Tseng-Huang Liu, Rong-Long Pan, Yuh-Ju Sun: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Crystal structure of a membrane-embedded H+-translocating pyrophosphatase</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 484, Nr. 7394, 2012, S. 399–403, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature10963">10.1038/nature10963</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Crystal+structure+of+a+membrane-embedded+H%2B-translocating+pyrophosphatase&rft.au=Shih-Ming+Lin%2C+Jia-Yin+Tsai%2C+Chwan-Deng+Hsiao%2C+...&rft.date=2012&rft.doi=10.1038%2Fnature10963&rft.genre=journal&rft.issue=7394&rft.jtitle=Nature&rft.pages=399-403&rft.volume=484" style="display:none">  Grafik vgl. <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v484/n7394/fig_tab/nature10963_F4.html">A working model for proton pumping in VrH+-PPase</a>

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<li id="cite_note-22"><a href="#cite_ref-22">↑</a> Herrick Baltscheffsky: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Origin and evolution of biological energy conversion.</cite> John Wiley & Sons, 1996, Energy conversion leading to the origin and early evolution of life: did inorganic pyrophosphate precede adenosine triphosphate? (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abookitem&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Energy+conversion+leading+to+the+origin+and+early+evolution+of+life%3A+did+inorganic+pyrophosphate+precede+adenosine+triphosphate%3F&rft.au=Herrick+Baltscheffsky&rft.btitle=Origin+and+evolution+of+biological+energy+conversion.&rft.date=1996&rft.genre=bookitem&rft.pub=John+Wiley+%26+Sons" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Nils_2011Links_between_hy-23"><a href="#cite_ref-Nils_2011Links_between_hy_23-0">↑</a> Nils G. Holm, Herrick Baltscheffsky: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Links between hydrothermal environments, pyrophosphate, Na+, and early evolution.</cite> In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Origins of Life and Evolution of Biospheres</cite>. Band 41, Nr. 5, 2011, S. 483–493, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/s11084-011-9235-4">10.1007/s11084-011-9235-4</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Links+between+hydrothermal+environments%2C+pyrophosphate%2C+Na%2B%2C+and+early+evolution.&rft.au=Nils+G.+Holm%2C+Herrick+Baltscheffsky&rft.date=2011&rft.doi=10.1007%2Fs11084-011-9235-4&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Origins+of+Life+and+Evolution+of+Biospheres&rft.pages=483-493&rft.volume=41" style="display:none">

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<li id="cite_note-Tommi1866-24">↑ <a href="#cite_ref-Tommi1866_24-0">a</a> <a href="#cite_ref-Tommi1866_24-1">b</a> Tommi Kajandera, Juho Kellosalob, Adrian Goldman: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Inorganic pyrophosphatases: One substrate, three mechanisms</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Letters</cite>. Band 587, Nr. 13, 2013, S. 1866 f., <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.05.003">10.1016/j.febslet.2013.05.003</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Inorganic+pyrophosphatases%3A+One+substrate%2C+three+mechanisms&rft.au=Tommi+Kajandera%2C+Juho+Kellosalob%2C+Adrian+Goldman&rft.date=2013&rft.doi=10.1016%2Fj.febslet.2013.05.003&rft.genre=journal&rft.issue=13&rft.jtitle=FEBS+Letters&rft.pages=1866+f&rft.volume=587" style="display:none">

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<li id="cite_note-25"><a href="#cite_ref-25">↑</a> Armen Y. Mulkidjanian, Pavel Dibrov, Michael Y. Galperin: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The past and present of sodium energetics: May the sodium-motive force be with you</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Bioenergetics</cite>. Band 1777, Nr. 7–8, 2008, S. 985–992, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2008.04.028">10.1016/j.bbabio.2008.04.028</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=The+past+and+present+of+sodium+energetics%3A+May+the+sodium-motive+force+be+with+you&rft.au=Armen+Y.+Mulkidjanian%2C+Pavel+Dibrov%2C+Michael+Y.+Galperin&rft.date=2008&rft.doi=10.1016%2Fj.bbabio.2008.04.028&rft.genre=journal&rft.issue=7-8&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Bioenergetics&rft.pages=985-992&rft.volume=1777" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-26"><a href="#cite_ref-26">↑</a> Armen Y Mulkidjanian, Michael Y Galperin, Kira S Makarova, Yuri I Wolf, Eugene V Koonin: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Evolutionary primacy of sodium bioenergetics</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Biology Direct</cite>. Band 3, Nr. 13, 2008, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1186/1745-6150-3-13">10.1186/1745-6150-3-13</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Evolutionary+primacy+of+sodium+bioenergetics&rft.au=Armen+Y+Mulkidjanian%2C+Michael+Y+Galperin%2C+Kira+S+Makarova%2C+...&rft.date=2008&rft.doi=10.1186%2F1745-6150-3-13&rft.genre=journal&rft.issue=13&rft.jtitle=Biology+Direct&rft.volume=3" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-InventingDynamo-27"><a href="#cite_ref-InventingDynamo_27-0">↑</a> Armen Y Mulkidjanian, Kira S Makarova, Michael Y Galperin, Eugene V Koonin: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Inventing the dynamo machine: the evolution of the F-type and V-type ATPases</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Nature Reviews Microbiology</cite>. Band 5, Nr. 11, 2007, S. 892–899, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nrmicro1767">10.1038/nrmicro1767</a> (englisch, <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

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</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20081031175618/http://www.macromol.uni-osnabrueck.de/paperMulk/Mulkid_Nat_Rev_Micro_2007.pdf">dieser Artikel bei Uni Osnabrück: Perspectives</a> (<a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a> vom 31. Oktober 2008 im <a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a>) [PDF]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Inventing+the+dynamo+machine%3A+the+evolution+of+the+F-type+and+V-type+ATPases&rft.au=Armen+Y+Mulkidjanian%2C+Kira+S+Makarova%2C+Michael+Y+Galperin%2C+...&rft.date=2007&rft.doi=10.1038%2Fnrmicro1767&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Nature+Reviews+Microbiology&rft.pages=892-899&rft.volume=5" style="display:none">

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<li id="cite_note-28"><a href="#cite_ref-28">↑</a> Suzanne J. Admiraal, Daniel Herschlag: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Mapping the transition state for ATP hydrolysis: implications for enzymatic catalysis</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Chemistry & Biology</cite>. Band 2, Nr. 11, 1995, S. 729–739, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/1074-5521%2895%2990101-9">10.1016/1074-5521(95)90101-9</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Mapping+the+transition+state+for+ATP+hydrolysis%3A+implications+for+enzymatic+catalysis&rft.au=Suzanne+J.+Admiraal%2C+Daniel+Herschlag&rft.date=1995&rft.doi=10.1016%2F1074-5521%2895%2990101-9&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=Chemistry+%26+Biology&rft.pages=729-739&rft.volume=2" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Bettendorff-29"><a href="#cite_ref-Bettendorff_29-0">↑</a> Lucien Bettendorff, Pierre Wins: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Thiamin diphosphate in biological chemistry: new aspects of thiamin metabolism, especially triphosphate derivatives acting other than as cofactors</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">FEBS Journal</cite>. Band 276, Nr. 11, 2009, S. 2917–2925, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07019.x">10.1111/j.1742-4658.2009.07019.x</a> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Pyrophosphatasen&rft.atitle=Thiamin+diphosphate+in+biological+chemistry%3A+new+aspects+of+thiamin+metabolism%2C+especially+triphosphate+derivatives+acting+other+than+as+cofactors&rft.au=Lucien+Bettendorff%2C+Pierre+Wins&rft.date=2009&rft.doi=10.1111%2Fj.1742-4658.2009.07019.x&rft.genre=journal&rft.issue=11&rft.jtitle=FEBS+Journal&rft.pages=2917-2925&rft.volume=276" style="display:none">

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</ol></div></div><div><div class="zim-footer">

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